芽孢杆菌（Bacillus subtilis No.16A）苎麻脱胶聚半乳糖醛酸裂解酶的纯化及酶学性质

芽孢杆菌（Bacillus subtilis No.16A）苎麻脱胶聚半乳糖醛酸裂解酶的纯化及酶学性质

颜涛^1,2,苏静¹,李德舜¹

1. 山东大学微生物技术国家重点实验室, 山东济南250100; 2. 杭州杭曼香精有限公司, 浙江杭州310002

收稿日期:2006-02-10 修回日期:1900-01-01 出版日期:2006-10-24 发布日期:2006-10-24
通讯作者: 颜涛

Purification and properties of Polygalacturonic acid lyase fromramie degumming Bacillus subtilis No.16A

YAN Tao^1,2,SU Jing¹,LI De-shun¹

1．State Key Lab. of Microbial Technology, Shangdong Univ., Jinan 250100, Shandong, China;2.Hangmai Flavors Co.,LTD, Hangzhou 310002, Zhejiang, China

Received:2006-02-10 Revised:1900-01-01 Online:2006-10-24 Published:2006-10-24
Contact: YAN Tao

摘要/Abstract

摘要： 通过丙酮沉淀,阳离子交换层析,凝胶过滤,从苎麻脱胶菌Bacillus subtilis No.16A发酵液中纯化了聚半乳糖醛酸酶（PGase）.结果表明该酶分子量为30.2?ｋu,最适作用pH为9.0,最适作用温度为50?℃,在55?℃以下、中性pH（6.0～8.0）范围内稳定, Ca2+、Mg2+对该酶有激活作用, Cu2+、Mn2+、Co2+、Hg2+有抑制作用,酶解产物在235 nm处有强吸收峰,说明该酶是聚半乳糖醛酸裂解酶.

关键词: 苎麻脱胶菌Bacillus subtilis No.16A, 聚半乳糖醛酸酶, 性质 , 纯化

Abstract: Polygalacturonase produced by Bacillus subtilis No.16A was purified by three steps including acetone precipitation, CMSepharose Fast Flow cation exchange chromatograph and Sephadex G75 gel filtration chromatography.　Its molecular weight is 30.2?kD by SDSPAGE.　The optimal pH and temperature of the enzyme activity are 9.0 and 50?℃ respectively. This enzyme is stable under 55?℃ and in the neutral pH（6.0～8.0）.　The enzyme activity was stimulated by Ca2+ and Mg2+, while inhibited by Cu2+, Mn2+, Co2+ and Hg2+. It's product has strong absorbtion around 235?nm, which show that it is Polygalacturonic acid lyase.

Key words: propertyNCIM 1276 , purification, polygalacturonase, Bacillus subtilis No.16A

颜涛,苏静,李德舜 . 芽孢杆菌（Bacillus subtilis No.16A）苎麻脱胶聚半乳糖醛酸裂解酶的纯化及酶学性质[J]. J4, 2006, 41(5): 161-165 .

YAN Tao,SU Jing,LI De-shun . Purification and properties of Polygalacturonic acid lyase fromramie degumming Bacillus subtilis No.16A[J]. J4, 2006, 41(5): 161-165 .

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